hdiff output

r17098/eef1.doc 2017-01-21 10:32:37.511188235 +0000 r17097/eef1.doc 2017-01-21 10:32:37.783188235 +0000
  1: CHARMM Element doc/eef1.doc $Revision: 1.6 $  1: CHARMM Element doc/eef1.doc $Revision: 1.1.1.1 $
  2:   2: 
  3: File: EEF1, Node: Top, Up: (chmdoc/commands.doc), Next: Syntax  3: File: EEF1, Node: Top, Up: (chmdoc/commands.doc), Next: Syntax
  4:    4:  
  5:   5: 
  6:                         Effective Energy Function 1  6:                         Effective Energy Function 1
  7:   7: 
  8:         8:       
  9:      EEF1 is an effective energy function combining the CHARMM 19 polar  9:      EEF1 is an effective energy function combining the CHARMM 19 polar
 10: hydrogen energy function (with certain modifications, see below) 10: hydrogen energy function (with certain modifications, see below)
 11: with an excluded volume implicit solvation model.  The solvation model 11: with an excluded volume implicit solvation model.  The solvation model
111: 111: 
112:  [2]  T. Lazaridis and M. Karplus, Discrimination of the native from112:  [2]  T. Lazaridis and M. Karplus, Discrimination of the native from
113:       misfolded protein models with an energy function including 113:       misfolded protein models with an energy function including 
114:       implicit solvation, J. Mol. Biol., 288:477-487 (1999)114:       implicit solvation, J. Mol. Biol., 288:477-487 (1999)
115: 115: 
116:  [3]  T. Lazaridis and M. Karplus, "New View of Protein Folding 116:  [3]  T. Lazaridis and M. Karplus, "New View of Protein Folding 
117:       reconciled with the Old through Multiple Unfolding Simulations", 117:       reconciled with the Old through Multiple Unfolding Simulations", 
118:       Science, 278:1928 (1997)118:       Science, 278:1928 (1997)
119: 119: 
120: 120: 
121: File: EEF1, Node: Example, Up: Top, Next: IMM1, Previous: References121: File: EEF1, Node: Example, Up: Top, Next: Top, Previous: References
122: 122: 
123: ---------------------------------------------------------------------123: ---------------------------------------------------------------------
124: * Example file for EEF1124: * Example file for EEF1
125: *125: *
126: 126: 
127: open read card unit 3 name toph19_eef1.inp127: open read card unit 3 name toph19_eef1.inp
128: read rtf unit 3 card128: read rtf unit 3 card
129: close unit 3129: close unit 3
130: 130: 
131: open read card unit 3 name param19_eef1.inp131: open read card unit 3 name param19_eef1.inp
160: inte sele resid 2 end sele resid 19 end160: inte sele resid 2 end sele resid 19 end
161: 161: 
162: !the command below is not equivalent to energy 162: !the command below is not equivalent to energy 
163: inte sele all end163: inte sele all end
164: 164: 
165: energy165: energy
166: skip asp166: skip asp
167: energy167: energy
168: 168: 
169: stop169: stop
170:  
171:  
172: File: EEF1, Node: New EEF1 parameters, Up: Top, Next: IMM1, Previous: References 
173:  
174:                 New EEF1 parameters  (May 2004) 
175:  
176:         Recent work (e.g. Masunov & Lazaridis, JACS 125:1722,2003) revealed 
177: that the interactions between some ionizable sidechains in EEF1 are too  
178: strong. Also, interactions between hydroxyl groups seem to be too strong. 
179: The files toph19eef1.1.inp and param19eef1.1.inp contain empirical adjustments 
180: of the partial charges to mitigate some of these problems. We refer to this 
181: parameter set as EEF1.1. 
182:  
183:         In addition, topology files are provided for using EEF1 with the  
184: CHARMM22, all atom force field (solvpar22.inp, top_all22_prot_eef1.inp,  
185: and top_all22_prot_eef1.1.inp).  The standard parameter file can be used with  
186: these. The combination of EEF1 with CHARMM22 has not been extensively tested. 
187:  
188:         Also, DEBYE-HUCKEL screening of electrostatic interactions has been 
189: implemented, mostly for development purposes. To use it add the keyword 
190:         IONIC xxx 
191: where xxx is the ionic strength in mol/lt. With this all electrostatic 
192: interactions are multiplied by exp(-r/rD), where rD is the Debye length 
193: (rD = SQRT(0.0316 Temp/IonicStrength ) 
194:  
195:  
196:  
197: File: EEF1, Node: IMM1, Up: Top, Next: Top, Previous: New EEF1 parameters 
198:  
199:                         Implicit Membrane Model 1 
200:  
201:      IMM1 is an extension of EEF1 for modeling proteins in lipid membranes 
202: (T. Lazaridis, Proteins, 52:176-92, 2003). The implicit membrane is set up  
203: like this: 
204:  
205: open read unit 11 card name toph19_eef1.1.inp 
206: read rtf card unit 11 
207: close unit 11 
208:  
209: open read unit 12 card name param19_eef1.1.inp 
210: read para card unit 12 
211: close unit 12 
212:  
213: ... generate psf, read coordinates ... 
214:  
215: eef1 setup membrane slvt water slv2 chex nsmth 10 width 26.0 temp 298.15 - 
216:               unit 93 name ../solvpar.new.inp aemp 0.85 
217:  
218: ... mini, dyna, etc. 
219:  
220: The keyword MEMBrane specifies that a membrane is to be modeled.  "slvt water"  
221: specifies that the exterior solvent is water and "slv2 chex" that the interior 
222: solvent is cyclohexane. NSMTH (default 10) determines how steep the transition  
223: is at the interface between interior and exterior. WIDTH is the width of the 
224: interior region (default 30A). Standard values are to be used here depending on  
225: the lipid that one wants to model. Such values can be obtained from experimental 
226: data, for example see http://aqueous.labs.brocku.ca/lipid. For example: 
227:  
228:         DMPC        23.1 A 
229:         DOPC    25.4 A 
230:         POPC    27.0 A 
231:  
232: The last keyword (AEMP, default 0.85) determines the extent of strengthening 
233: of electrostatic interactions in the membrane (the smaller, the stronger). 
234: This parameter was empirically adjusted to give reasonable membrane insertion  
235: energies for model systems. 
236:  
237:         The above command sets up a neutral/zwitterionic membrane. The effect 
238: of negatively charged lipids can be accounted for by using a Gouy-Chapman term 
239: in the energy function (T.Lazaridis, submitted). This is done by adding the  
240: following keywords: 
241:  
242: eef1 setup ....   gouy anfr 0.3 area 70. offset 3.0 conc 0.1 valence 1  
243:  
244: GOUY specifies that a Couy-Chapman term is to be used. ANFR is the molar  
245: fraction of anionic lipids (e.g., a 70/30 mixture of PC/PG corresponds 
246: to ANFR 0.3, which is the default). AREA is the area (Angstrom^2) per lipid  
247: (default 70). OFFSet is the distance of the plane of negative charge  
248: (usually the phosphates) from the hydrocarbon/water boundary (default 3).  
249: CONC and VALEnce is the molarity and valence of the salt (default 0.1 and 1, 
250: respectively).  
251:  
252:         CAUTION: When the Gouy-Chapman term is calculated, the ionic sidechains 
253: are given a full charge (they are neutralized otherwise), and this is done 
254: by checking the partial charges. If you want to use topology files other the 
255: ones provided (toph19eef1.1.inp) it might not work. 
256:  
257:         It is also possible to include the effect of transmembrane voltage 
258: by adding the keyword 
259:         VOLT xxx 
260: where xxx is the transmembrane voltage in Volt (default value 0.1). 
261: The transmembrane voltage is set up so that it is positive in the +z  
262: direction. This term is based on the analytical solution to the  
263: Poisson-Boltzmann equation (Roux, Biophys. J, 1997). 
264:  
265:         The GC and TM voltage energies are added to the Solvation Free Energy  
266: (under ASP column). These terms will be printed out if PRNLEV is greater than 9. 
267:  


legend
Lines Added 
Lines changed
 Lines Removed

hdiff - version: 2.1.0